Intégrine béta 2

ITGB2
Structures disponibles PDB Recherche d'orthologue: PDBe RCSB Identifiants PDB 1L3Y, 1YUK, 2JF1, 2P26, 2P28, 3K6S, 3K71, 3K72, 2V7D, 4NEH, 4NEN, 5E6X, 5E6V, 5E6S, 5E6R, 5E6W, 5ES4, 5E6U
Identifiants
Aliases	ITGB2
IDs externes	OMIM: 600065 MGI: 96611 HomoloGene: 20092 GeneCards: ITGB2
Position du gène (Homme) Chr. Chromosome 21 humain[1] Locus 21q22.3 Début 44,885,953 bp[1] Fin 44,931,989 bp[1]
Position du gène (Souris) Chr. Chromosome 10 (souris)[2] Locus 10 C1|10 39.72 cM Début 77,366,086 bp[2] Fin 77,401,542 bp[2]
Expression génétique Bgee Humain Souris (orthologue) Fortement exprimé dans monocyte sang rate cellule de la moelle osseuse appendice iléo-cæcal os spongieux ganglion lymphatique poumon droit upper lobe of left lung thymus Fortement exprimé dans rate thymus sang lobe pulmonaire droit articulation talo-crurale subcutaneous adipose tissue glande submandibulaire calvaria corps du fémur tissu adipeux blanc Plus de données d'expression de référence BioGPS Plus de données d'expression de référence
Gene Ontology Fonction moléculaire liaison de complexe macromoléculaire liaison ion métal liaison protéique protein heterodimerization activity ICAM-3 receptor activity protein kinase binding cell adhesion molecule binding heat shock protein binding amyloid-beta binding complement component C3b binding integrin binding signaling receptor activity cargo receptor activity Composant cellulaire integral component of membrane vésicule extracellulaire integrin alphaL-beta2 complex membrane membrane plasmique receptor complex surface cellulaire integrin complex exosome specific granule membrane tertiary granule membrane ficolin-1-rich granule membrane focal adhesion external side of plasma membrane integrin alphaM-beta2 complex plasma membrane raft radeau lipidique région cytoplasmique complexe macromoléculaire Processus biologique leukocyte cell-cell adhesion endodermal cell differentiation toll-like receptor 4 signaling pathway positive regulation of nitric oxide biosynthetic process heterotypic cell-cell adhesion cell-cell signaling vieillissement internalisation de récepteur leukocyte migration involved in inflammatory response natural killer cell activation cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus extracellular matrix organization receptor clustering positive regulation of angiogenesis neutrophil chemotaxis adhésion cellulaire positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity regulation of cell shape regulation of immune response cellular extravasation integrin-mediated signaling pathway cell-matrix adhesion réponse inflammatoire endothelial cell migration leukocyte migration regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation apoptose phagocytose neutrophil degranulation microglial cell activation endocytose à récepteur phagocytosis, engulfment migration cellulaire cytokine-mediated signaling pathway positive regulation of superoxide anion generation cell adhesion mediated by integrin positive regulation of neutrophil degranulation negative regulation of dopamine metabolic process positive regulation of protein targeting to membrane amyloid-beta clearance cell-cell adhesion cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules positive regulation of neuron death positive regulation of microglial cell activation neutrophil migration positive regulation of prostaglandin-E synthase activity positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell Sources:Amigo / QuickGO
Orthologues Espèces Homme Souris Entrez 3689 16414 Ensembl ENSG00000160255 ENSMUSG00000000290 UniProt P05107 P11835 RefSeq (mRNA) NM_000211 NM_001127491 NM_001303238 NM_008404 RefSeq (protéine) NP_000202 NP_001120963 NP_001290167 NP_032430 Localisation (UCSC) Chr 21: 44.89 – 44.93 Mb Chr 10: 77.37 – 77.4 Mb Publication PubMed [3] [4]
Wikidata
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En biologie moléculaire, CD18 (chaîne bêta-2 intégrine) est une intégrine chaîne bêta protéine qui est codée par le gène ITGB2 chez l'homme^[5]. Lors de la liaison avec l'une des nombreuses chaînes alpha, CD18 est capable de former de multiples hétérodimères, qui jouent un rôle important dans l'adhésion cellulaire et la signalisation à la surface cellulaire, ainsi que dans la réponse immunitaire^[5],[6]. Le CD18 existe également sous des formes solubles liant le ligand. Des déficiences dans l'expression de CD18 peuvent entraîner des défauts d'adhésion dans les globules blancs en circulation chez l'homme, ce qui réduit la capacité du système immunitaire à lutter contre les envahisseurs étrangers.

Caractéristiques

Fonctions moléculaires

Activité des récepteurs, liaison au complexe protéique, liaison aux ions métalliques, liaison à la glycoprotéine, liaison aux protéine, activité d'hétéro-dimérisation des protéines, activité des récepteurs ICAM-3, liaison aux protéines kinases, adhésion cellulaire aux molécules de liaison, liaison aux protéines de choc thermique, activité des récepteurs de signalisation.

Composants cellulaires

Composant intégral de la membrane, vésicule extracellulaire, complexe intégrine alphaL-bêta2, membrane, membrane plasmique, complexe récepteur, surface cellulaire, complexe intégrine, exosome extracellulaire, membrane granulaire spécifique, membrane granulaire tertiaire, membrane granulaire riche en ficoline-1.

Processus biologiques impliqués

Adhésion cellule-leucocyte, adhésion cellule-organisme uni-cellulaire, différenciation cellulaire endodermique, voie de signalisation du récepteur TLR4, régulation positive du processus de synthèse de l'oxyde nitrique, adhésion hétérotypique entre cellules, signalisation inter-cellulaire, vieillissement, internalisation des récepteurs, migration leucocytaire impliquée dans la réponse inflammatoire, activation des cellules NK, réponse cellulaire au stimulus particulaire des LDL, organisation de la matrice extracellulaire, regroupement des récepteurs, régulation positive de l'angiogenèse, chimiotaxie des neutrophiles, adhésion cellulaire, régulation positive de l'activité du facteur de transcription NF-kappaB, régulation de la forme des cellules, régulation de la réponse immunitaire, extravasation cellulaire, voie de signalisation médiée par les intégrines, adhésion cellule-matrice, réponse inflammatoire, migration des cellules endothéliales, migration des leucocytes, régulation de la phosphorylation des peptidyl-tyrosine, apoptose, phagocytose, dégranulation des neutrophiles.

Structure et la fonction

Le produit protéique ITGB2 est le CD18. Les intégrines sont des protéines intégrales de surface cellulaire composées d'une chaîne alpha et d'une chaîne bêta. Elles sont essentielles pour que les cellules puissent se lier efficacement à la matrice extracellulaire^[5]. Ceci est particulièrement important pour les neutrophiles, l'adhésion des cellules jouant un rôle important dans l'extravasation des vaisseaux sanguins. Une chaîne donnée peut se combiner avec plusieurs partenaires, ce qui donne différentes intégrines.

Les partenaires de liaison connus de CD18 sont CD11a^[7], CD11b^[8], CD11c et CD11d^[5]. La liaison de CD18 et CD11 a pour résultat la formation de l'antigène associé aux fonctions lymphocytes 1 ( LFA-1 ) ^[7] une protéine présente sur les cellules B , tous les cellules T , les macrophages, les neutrophiles et les cellules NK. LFA-1 est impliqué dans l'adhésion et la liaison aux cellules présentatrices d'antigène par le biais d'interactions avec la protéine de surface ICAM-1.

La liaison de CD18 et CD11b-d entraîne la formation de récepteurs du complément (par exemple le récepteur d’antigène macrophage-1, Mac-1, lorsqu'il est lié à CD11b)^[8] sont des protéines largement présentes dans les neutrophiles, les macrophages et les cellules NK. Ces récepteurs du complément participent à la réponse immunitaire innée en reconnaissant les peptides antigènes étrangers et en les phagocytant, détruisant ainsi l'antigène.

Signification clinique

Chez l'homme, le manque de CD18 fonctionnel provoque un déficit d'adhérence des leucocytes, une maladie définie par un manque d'extravasation des leucocytes du sang dans les tissus, ce qui empêche les leucocytes en circulation de réagir aux corps étrangers présents dans les tissus^[9]. Cela réduit par la suite la capacité du système immunitaire à lutter contre l'infection, ce qui le rend plus susceptible aux infections étrangères que ceux dotés de protéines CD18 fonctionnelles. Les intégrines bêta 2 ont également été trouvées sous une forme soluble, ce qui signifie qu'elles ne sont pas ancrées dans la membrane plasmique de la cellule, mais qu'elles existent à l'extérieur de la cellule dans le plasma et qu'elles sont capables de se lier au ligand^[10]. Les intégrines bêta-2 solubles se lient au ligand et les taux plasmatiques sont inversement associés à l'activité de la maladie dans la spondylarthrite de maladie auto-immune^[11].

Interactions

CD18 a été montré pour interagir avec :

• FHL2^[12] ;
• GNB2L1^[13] ;
• ICAM-1^{[14],[15],[16]} ;
• PSCD1^[17],[18] ;
• FHL2^[12] ;
• GNB2L1^[13] ;
• ICAM-1^{[14],[15],[16]} ;
• PSCD1.

Références

Voir aussi

• déficit d'adhésion leucocytaire
• intégrine

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