Représentation de Hanes-Woolf

Graphique de Hanes–Woolf

En biochimie, la représentation de Hanes–Woolf est une méthode graphique utilisée en cinétique enzymatique. Elle est basée sur une version linéarisée de l'équation de Michaelis-Menten. Elle consiste à tracer le rapport [S] / v en fonction de [S], où [S] est la concentration initiale en substrat et v est la vitesse initiale de réaction.

Si la loi de vitesse suit l'équation de Michaelis-Menten, alors

[ S ] v = [ S ] V max + K m V max {\displaystyle {[S] \over v}={[S] \over V_{\max }}+{K_{m} \over V_{\max }}}

Km est la constante de Michaelis and Vmax est la vitesse maximale de la réaction (à une concentration en enzyme donnée). Dans ce cas, les points expérimentaux s'alignent quand [S] / v est tracé en fonction de [S] ; la droite intersecte l'axe des abscisses à [S] = - KM , et l'axe des ordonnées à [S] / v = KM / Vmax ; sa pente est égale à 1 / Vmax.

Cette représentation est proposée par Charles Hanes en 1932[1]. Cependant, le généticien J.B.S. Haldane attribue la méthode à Barnet Woolf (en)[2].

Cette méthode, où un seul des deux axes nécessite une transformation des données, permet de limiter la propagation des erreurs de mesure. De plus, elle supporte relativement bien[pas clair] une vaste gamme de [S]. Elle est beaucoup moins sensible que la procédure Eadie-Hofstee aux erreurs systématiques de mesure de vitesse v[réf. nécessaire].

La plupart des spécialistes considèrent que, d'un point de vue statistique, c'est la moins mauvaise des méthodes fondées sur une transformation linéaire des données expérimentales[réf. nécessaire].

Démonstration de l'équation

L'equation de Hanes-Wolff peut être démontrée à partir de l'équation Michaelis–Menten:

v = V max [ S ] K m + [ S ] {\displaystyle v={{V_{\max }[S]} \over {K_{m}+[S]}}}

Inverser et multiplier par [S]:

[ S ] v = [ S ] ( K m + [ S ] ) V max [ S ] = K m + [ S ] V max {\displaystyle {[S] \over v}={{[S](K_{m}+[S])} \over {V_{\max }[S]}}={{K_{m}+[S]} \over {V_{\max }}}}

Réarranger:

[ S ] v = 1 V max [ S ] + K m V max {\displaystyle {[S] \over v}={1 \over V_{\max }}[S]+{K_{m} \over V_{\max }}}

Notes et références

  1. (en) CS Hanes, « Studies on plant amylases: The effect of starch concentration upon the velocity of hydrolysis by the amylase of germinated barley. », Biochemical Journal, vol. 26, no 5,‎ , p. 1406–1421 (PMID 16744959, PMCID 1261052)
  2. (en) J. B. S. Haldane, « Graphical Methods in Enzyme Chemistry », Nature, vol. 179, no 832,‎ (DOI 10.1038/179832b0)
v · m
Enzymes
Types
  • Liste d'enzymes
  • Nomenclature EC
EC 1 Oxydoréductases :
  • EC 1.1
  • EC 1.2
  • EC 1.3
  • EC 1.4
  • EC 1.5
  • EC 1.6
  • EC 1.7
  • EC 1.8
  • EC 1.9
  • EC 1.10
  • EC 1.11
  • EC 1.12
  • EC 1.13
  • EC 1.14
  • EC 1.15
  • EC 1.16
  • EC 1.17
  • EC 1.18
  • EC 1.19
  • EC 1.20
  • EC 1.21
  • EC 1.97
  • EC 1.98
  • EC 1.99
EC 2 Transférases :
  • EC 2.1
  • EC 2.2
  • EC 2.3
  • EC 2.4
  • EC 2.5
  • EC 2.6
  • EC 2.7
  • EC 2.8
  • EC 2.9
EC 3 Hydrolases :
  • EC 3.1
  • EC 3.2
  • EC 3.3
  • EC 3.4
  • EC 3.5
  • EC 3.6
  • EC 3.7
  • EC 3.8
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  • EC 3.10
  • EC 3.11
  • EC 3.12
  • EC 3.13
EC 4 Lyases :
  • EC 4.1
  • EC 4.2
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  • EC 4.4
  • EC 4.5
  • EC 4.6
  • EC 4.99
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  • EC 5.1
  • EC 5.2
  • EC 5.3
  • EC 5.4
  • EC 5.5
  • EC 5.99
EC 6 Ligases :
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