Triptofano 5-monoossigenasi
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| triptofano 5-monoossigenasi | |
|---|---|
 Modello tridimensionale dell'enzima | |
| Numero EC | 1.14.16.4 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| L-triptofano,tetraidrobiopterina:ossigeno ossidoreduttasi (5-idrossilante) | |
| Altri nomi | |
| L-triptofano idrossilasi; acido indoleacetico 5-idrossilasi; triptofano 5-idrossilasi; triptofano idrossilasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
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La triptofano 5-monoossigenasi (nota anche come triptofano idrossilasi, o TPH) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
- L-triptofano + tetraidrobiopterina + O2 ⇄ 5-idrossi-L-triptofano + 4a-idrossitetraidrobiopterina
La pathway di sintesi della serotonina
L'enzima interviene nell'idrossilazione in posizione 5 del triptofano, portando alla formazione del 5-idrossitriptofano, intermedio da cui origina la serotonina. Il centro attivo dell'enzima contiene ferro(II) mononucleare. La sua attività può essere incrementata variandone il grado di fosforilazione: una protein chinasi attivata dal calcio (ad esempio la protein chinasi A) induce la fosforilazione dell'enzima, portandolo dalla forma inattiva (defosforilata) a quella attiva (fosforilata).
Destino della 4a-idrossitetraidrobiopterina
La 4a-idrossitetraidrobiopterina generata può deidratarsi a 6,7-diidrobiopterina, sia spontaneamente, sia mediante l'azione della 4a-idrossitetraidrobiopterina deidratasi (numero EC 4.2.1.96[1]). La 6,7-diidrobiopterina può essere enzimaticamente ridotta a tetraidrobiopterina (dalla 6,7-diidropteridina reduttasi, numero EC 1.5.1.34[2]) o lentamente si trasforma nel composto più stabile 7,8-diidrobiopterina.
Note
Bibliografia
- Friedman, P.A., Kappelman, A.H. and Kaufman, S., Partial purification and characterization of tryptophan hydroxylase from rabbit hindbrain, in J. Biol. Chem., vol. 247, 1972, pp. 4165–4173, Entrez PubMed 4402511.
- Hamon, M., Bourgoin, S., Artaud, F. and Glowinski, J., The role of intraneuronal 5-HT and of tryptophan hydroxylase activation in the control of 5-HT synthesis in rat brain slices incubated in K+-enriched medium, in J. Neurochem., vol. 33, 1979, pp. 1031–1042, Entrez PubMed 315449.
- Ichiyama, A., Nakamura, S., Nishizuka, Y. and Hayaishi, O., Enzymic studies on the biosynthesis of serotonin in mammalian brain, in J. Biol. Chem., vol. 245, 1970, pp. 1699–1709, Entrez PubMed 5309585.
- Jequier, E., Robinson, B.S., Lovenberg, W. and Sjoerdsma, A., Further studies on tryptophan hydroxylase in rat brainstem and beef pineal, in Biochem. Pharmacol., vol. 18, 1969, pp. 1071–1081, Entrez PubMed 5789774.
- Wang, L., Erlandsen, H., Haavik, J., Knappskog, P.M. and Stevens, R.C., Three-dimensional structure of human tryptophan hydroxylase and its implications for the biosynthesis of the neurotransmitters serotonin and melatonin, in Biochemistry, vol. 41, 2002, pp. 12569–12574, Entrez PubMed 12379098.
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