Ksantin oksidaza
| Ksantin oksidaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 1.17.3.2 | ||||||||
| CAS broj | 9002-17-9 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Ksantin oksidaza (EC 1.17.3.2, hipoksantinska oksidaza, hipoksantin:kiseonik oksidoreduktaza, Schardinger enzim, ksantinska oksidoreduktaza, hipoksantin-ksantinska oksidaza, ksantin:O2 oksidoreduktaza, ksantin:ksantine oksidaza) je enzim sa sistematskim imenom ksantin:kiseonik oksidoreduktaza.[1][2][3][4][5][6][7][8][9][10] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- ksantin + H2O + O2 urat + H2O2
Ovaj gvožđe-molibdenski flavoprotein (FAD) sadrži [2Fe-2S] centre. On takođe oksiduje hipoksantin, neke druge purine i pterine, i aldehide.
Reference
- ^ Avis, P.G., Bergel, F. and Bray, R.C. (1955). „Cellular constituents. The chemistry of xanthine oxidase. Part I. The preparation of a crystalline xanthine oxidase from cow's milk”. J. Chem. Soc. (Lond.): 1100—1105. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Battelli, M.G. & Lorenzoni, E. (1982). „Purification and properties of a new glutathione-dependent thiol:disulphide oxidoreductase from rat liver”. Biochem. J. 207: 133—138. PMID 6960894.
- ^ Bray, R.C. (1963). „Xanthine oxidase”. Ур.: Boyer, P.D., Lardy, H.; Myrb; auml; ck, K. The Enzymes. 7 (2nd изд.). New York: Academic Press. стр. 533—556. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак уредника (веза)
- ^ Della Corte, E. & Stirpe, F. (1972). „The regulation of rat liver xanthine oxidase. Involvement of thiol groups in the conversion of the enzyme activity from dehydrogenase (type D) into oxidase (type O) and purification of the enzyme”. Biochem. J. 126: 739—745. PMID 4342395.
- ^ Ikegami, T. & Nishino, T. (1986). „The presence of desulfo xanthine dehydrogenase in purified and crude enzyme preparations from rat liver”. Arch. Biochem. Biophys. 247: 254—260. PMID 3459393.
- ^ Engerson, T.D., McKelvey, T.G., Rhyne, D.B., Boggio, E.B., Snyder, S.J. and Jones, H.P. (1987). „Conversion of xanthine dehydrogenase to oxidase in ischemic rat tissues”. J. Clin. Invest. 79: 1564—1570. PMID 3294898. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Saito, T., Nishino, T. and Tsushima, K. (1989). „Interconversion between NAD-dependent and O2-dependent types of rat liver xanthine dehydrogenase and difference in kinetic and redox properties between them”. Adv. Exp. Med. Biol. 253B: 179—183. PMID 2610112. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Carpani, G., Racchi, M., Ghezzi, P., Terao, M. and Garattini, E. (1990). „Purification and characterization of mouse liver xanthine oxidase”. Arch. Biochem. Biophys. 279: 237—241. PMID 2350174. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Eger, B.T., Okamoto, K., Enroth, C., Sato, M., Nishino, T., Pai, E.F. and Nishino, T. (2000). „Purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of xanthine dehydrogenase and xanthine oxidase isolated from bovine milk”. Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 56: 1656—1658. PMID 11092937. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Nishino, T., Okamoto, K., Eger, B.T., Pai, E.F. and Nishino, T. (2008). „Mammalian xanthine oxidoreductase - mechanism of transition from xanthine dehydrogenase to xanthine oxidase”. FEBS J. 275: 3278—3289. PMID 18513323. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
Литература
- Bray, R.C. (1963). „Xanthine oxidase”. Ур.: Boyer, P.D., Lardy, H.; Myrb; auml; ck, K. The Enzymes. 7 (2nd изд.). New York: Academic Press. стр. 533—556. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак уредника (веза)
Spoljašnje veze
- Xanthine+oxidase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- п
- р
- у
- 3-hidroksiacil-KoA dehidrogenaza
- 3-hidroksibutiril-KoA dehidrogenaza
- Alkoholna dehidrogenaza
- Aldo-keto reduktaza
- 1A1
- 1B1
- 1B10
- 1C1
- 1C3
- 1C4
- 7A2
- Aldozna reduktaza
- Beta-Ketoacil ACP reduktaza
- Ugljeno hidratne dehidrogenaze
- Karnitin 3-dehidrogenaza
- D-malat dehidrogenaza (dekarboksilacija)
- DXP reduktoizomeraza
- Glukoza-6-fosfat dehidrogenaza
- Glicerol-3-fosfat dehidrogenaza (NAD+)
- HMG-CoA reduktaza
- IMP dehidrogenaza
- Izocitrat dehidrogenaza (NADP+)
- Laktatna dehidrogenaza
- L-Treoninska dehidrogenaza
- L-ksiluloza reduktaza
- Malat dehidrogenaza
- Malat dehidrogenaza (dekarboksilacija)
- Malat dehidrogenaza (NADP+)
- Malat dehidrogenaza (dekarboksilacija oksaloacetata)
- Malat dehidrogenaza (oksaloacetat-dekarboksilacija, NADP+)
- Fosfoglukonatna dehidrogenaza
- Sorbitolna dehidrogenaza
- D-laktat dehidrogenaza (citohrom)
- D-laktat dehidrogenaza (citohrom c-553)
- Manitol dehidrogenaza (citohrom)
- Glukozna oksidaza
- L-gulonolaktonska oksidaza
- Ksantinska oksidaza
- Vitamin-K-epoksid reduktaza
- Vitamin-K-epoksid reduktaza (varfarin-nesenzitivna)
- Malat dehidrogenaza (hinon)
- Hinoprotein glukoza dehidrogenaza
- Holinska dehidrogenaza
- L2HGDH
Portali:
Molekularna i ćelijska biologija
Hemija
Нормативна контрола: Државне  |
|
|---|
