FHL1

FHL1
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB

1X63, 2CUP, 2CUR

Ідентифікатори
Символи FHL1, FHL-1, FHL1A, FHL1B, FLH1A, KYOT, SLIM, SLIM-1, SLIM1, SLIMMER, XMPMA, RBMX1A, RBMX1B, four and a half LIM domains 1, FCMSU
Зовнішні ІД OMIM: 300163 MGI: 1298387 HomoloGene: 31038 GeneCards: FHL1
Пов'язані генетичні захворювання
reducing body myopathy[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція

GO:0001948, GO:0016582 protein binding
transmembrane transporter binding
зв'язування з іоном металу
молекулярна функція

Клітинна компонента

цитоплазма
клітинна мембрана
клітинне ядро
focal adhesion
гіалоплазма

Біологічний процес

animal organ morphogenesis
GO:1990376 negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle
multicellular organism development
диференціація клітин
muscle organ development
negative regulation of cell growth
regulation of potassium ion transmembrane transporter activity
regulation of membrane depolarization
negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle
positive regulation of potassium ion transport

Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії




Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
2273
14199
Ensembl
ENSG00000022267
ENSMUSG00000023092
UniProt
Q13642
Q5JXH9
P97447
RefSeq (мРНК)
NM_001159699
NM_001159700
NM_001159701
NM_001159702
NM_001159703
NM_001159704
NM_001167819
NM_001449
NM_001330659
NM_001369326
NM_001369327
NM_001369328
NM_001369329
NM_001369330
NM_001369331
NM_001077361
NM_001077362
NM_001287800
NM_010211
RefSeq (білок)
NP_001153171
NP_001153172
NP_001153173
NP_001153174
NP_001153175
NP_001153176
NP_001161291
NP_001317588
NP_001440
NP_001356255
NP_001356256
NP_001356257
NP_001356258
NP_001356259
NP_001356260
NP_001070829
NP_001070830
NP_001274729
NP_034341
Локус (UCSC) Хр. X: 136.15 – 136.21 Mb Хр. X: 55.78 – 55.84 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

FHL1 (англ. Four and a half LIM domains 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на X-хромосомі.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 323 амінокислот, а молекулярна маса — 36 263[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MAEKFDCHYCRDPLQGKKYVQKDGHHCCLKCFDKFCANTCVECRKPIGAD
SKEVHYKNRFWHDTCFRCAKCLHPLANETFVAKDNKILCNKCTTREDSPK
CKGCFKAIVAGDQNVEYKGTVWHKDCFTCSNCKQVIGTGSFFPKGEDFYC
VTCHETKFAKHCVKCNKAITSGGITYQDQPWHADCFVCVTCSKKLAGQRF
TAVEDQYYCVDCYKNFVAKKCAGCKNPITGKRTVSRVSHPVSKARKPPVC
HGKRLPLTLFPSANLRGRHPGGERTCPSWVVVLYRKNRSLAAPRGPGLVK
APVWWPMKDNPGTTTASTAKNAP

Кодований геном білок за функцією належить до білків розвитку. Задіяний у таких біологічних процесах, як диференціація клітин, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

  • Morgan M.J., Madgwick A.J.A. (1996). Slim defines a novel family of LIM-proteins expressed in skeletal muscle. Biochem. Biophys. Res. Commun. 225: 632—638. PMID 8753811 DOI:10.1006/bbrc.1996.1222
  • Greene W.K., Baker E., Rabbitts T.H., Kees U.R. (1999). Genomic structure, tissue expression and chromosomal location of the LIM-only gene, SLIM1. Gene. 232: 203—207. PMID 10352231 DOI:10.1016/S0378-1119(99)00125-0
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Morgan M.J., Madgwick A.J.A., Charleston B., Pell J.M., Loughna P.T. (1995). The developmental regulation of a novel muscle LIM-protein. Biochem. Biophys. Res. Commun. 212: 840—846. PMID 7626119 DOI:10.1006/bbrc.1995.2045
  • Shalaby S., Hayashi Y.K., Nonaka I., Noguchi S., Nishino I. (2009). Novel FHL1 mutations in fatal and benign reducing body myopathy. Neurology. 72: 375—376. PMID 19171836 DOI:10.1212/01.wnl.0000341311.84347.a0

Примітки

  1. Захворювання, генетично пов'язані з FHL1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. Human PubMed Reference:.
  3. Mouse PubMed Reference:.
  4. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3702 (англ.) . Процитовано 12 вересня 2017.
  5. UniProt, Q13642 (англ.) . Архів оригіналу за 18 вересня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.

Див. також

Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

П:  Портал «Біологія» П:  Портал «Хімія»

 
Фактори транскрипції та внутрішньоклітинні рецептори
 
(1) Основні домени
(1.1) Лейцинова застібка (bZIP)
(1.2) Спіраль-петля-спіраль (bHLH)
(1.3) Спіраль-петля-спіраль
/ Лейцинова застібка
(bHLH-ZIP)
(1.4) NF-1
(1.5) RF-X
(1.6) Спіраль-інтервал-спіраль (bHSH)
 
(2) Цинк-координовані домени ДНК
(2.1)Ядерні рецептори з цинковими пальцями (Cys4)
підродина 1
підродина 2
підродина 3
підродина 4
підродина 5
підродина 6
підродина 0
(2.2) Інші цинкові пальці Cys4
(2.3) Cys2His2 з доменом цинкових пальців
(2.4) Cys6 цистеїн-цинковий кластер
(2.5) Цинкові пальці іншого складу
(2.6) WRKY
  • WRKY
 
(3) Домени спіраль-поворот-спіраль
(3.1) Гомеобокс
(3.2) Парний бокс
(3.3) Вилкова головка / Крилата спіраль
(3.4) Фактори теплового шоку
(3.5) Триптофановий кластер
(3.6) Домен транскрипційний енхансер
 
(4) Бета-складчасті фактори з незначним жолобковим контактом
(4.1) RHR
(4.2) STAT
(4.3) p53
(4.4) MADS
(4.6) TATA
(4.7) Високомобільна група
(4.9) Grainyhead
(4.10) Домен холодового шоку
(4.11) Runt
 
(0) Інші фактори транскрипції
(0.2) HMGI(Y)
(0.3) Pocket домен
(0.5) AP2/EREBP-подібні
  • AP2
  • EREBP
  • B3
(0.6) Інші